Archiv prací SOČ


 WebArchiv - archiv českého webu
Pokud si chcete text práce nebo její případné přílohy stáhnout, klikněte na odkaz pravým tlačítkem a zvolte volbu Uložit cíl jako. V opačném případě se může stát, že bude Váš prohlížeč chtít soubor zobrazit rovnou a jeho načítání může zvláště u větších souborů trvat dlouho.


« zpět na hlavní stránku

Archiv prací pro 42. ročník SOČ

« zpět na výběr oboru

3. chemie
  1. Strukturní a biochemická analýza halogenalkandehalogenasy DmmA
    Autor/ři: Hana Bernhardová
    Tato SOČ práce se zabývala studiem halogenalkandehalogenasy DmmA. Hlavní cíle této práce byly: (i) konstrukce katalyticky neaktivní varianty enzymu DmmA, (ii) zavedení postupů pro rekombinantní produkci a purifikaci DmmA, (iii) najít a optimalizovat podmínky vhodné pro krystalizaci a ko-krystalizaci DmmA a (iv) nasbírat krystalografická data, vyřešit atomární struktury DmmA v komplexu s méně tradičními halogenovanými substráty (např. halogenovaný derivát fluorescenční barvy BODIPY) či se strukturně vzdálenými domnělými substráty ze skupiny laktonů a koelenterazinů.
    Text práce ve formátu PDF
    Přílohy práce: stáhnout přílohu  
  2. Syntéza potenciálních antituberkulotik
    Autor/ři: Nikola Eva Mádlová
    Cílem této práce je syntéza série nových sloučenin na bázi 1-alkyl-5-(3,5-dinitrofenethyl)-1H-tetrazolů, 2-alkyl-5-(3,5-dinitrofenethyl)-2H-tetrazolů, 1-alkyl-5-(3,5-dinitrostyryl)-1H-tetrazolů a 2-alkyl-5-(3,5-dinitrostyryl)-2H-tetrazolů. U těchto látek bude studován vliv spojovacího řetězce mezi 3,5-dinitrofenylovým fragmentem a tetrazolovým cyklem na antimykobakteriální aktivitu sloučenin. Dále bude prostudován vliv polohy substituentu na tetrazolovém cyklu porovnáním aktivity 1,5- a 2,5-disubstituovaných tetrazolů.
    Text práce ve formátu PDF
    Přílohy práce: stáhnout přílohu  
  3. Studium molekulární podstaty stability proteinů
    Autor/ři: Martin Havlásek
    Tato práce si klade za cíl (i) detailně zpracovat literaturu zabývající se stabilitou a způsoby stabilizace proteinů, (ii) zkonstruovat mutované geny kódující sekvenci navržených enzymů, (iii) navržené geny transformovat do hostitelských buněk pomocí vektorových plazmidů, (iv) enzymy připravit heterologní expresí a purifikovat s pomocí afinitní chromatografie, (v) purifikované enzymy detailně charakterizovat stanovením jejich čistoty a výtěžků, ověřením jejich biologické funkce, popsáním kvartérní struktury jednotlivých enzymových variant a určením jejich teplotní stability pomocí spektroskopických metod a (vi) v závěru práce shrnout výsledky experimentální práce a porovnat s daty získanými divokým typem proteinu DhaA a jeho stabilizovanou variantou DhaA115.
    Text práce ve formátu PDF

soc.cz